Двач, через 12 часов еду на вокзал и уезжаю на море в лагерь. Путёвку купили спонтанно, меня естественно не спрашивая. Ехать туда нет желания из-за того, что придётся контачить со сверстниками 15lvl. Двач, дай советов годных, как себя вести, не тупить и не стать там лохом обоссаным. Поделись историями, и вообще, ЛАГЕРНЫХ ИСТОРИЙ ТРЕД

bump

bump

bump

ОП, ты когда в комнату будешь заходить, тебе под ноги простыню кинут. Ты должен ее поднять и аккуратно на кровать положить, а то опустят.

bump

>>97281099
А если первым зайти?

>>97281021
>15lvl
Вы, блядь, совсем пизданутые? Как хочешь, так и веди, толстяк. Когда тут 9-летние социофобы уже появятся? Пора бы, с каждым разом всё моложе и моложе.

>>97281021

23лвл, никогда не был в таких местах, но в общем смотри, все просто:

У нас в лагере Ахмед полез на раковину и стал жопу мыть, раковина ебанулась и порезала ему ногу

bump

>>97281021

Чё тебе переживать. Ты уже анимешник, т.е. уебан, обоссаная чмырина и пидор.

Выебут в жопу? Ну так правильно сделают. Анимупидоры для этого и нужны.

>>97281021
15лвл тни такие же пробки как и ты Оп, так что просто пизди про школу. А да, съеби уже с борды.

>>97281233
А если я не анимешник?

>>97281154
Тогда тебе кинет простыню вожатый.

>>97281307
Тогда не пости картинки из поделий на тему пиздоглазого контента для клепания аниме.

>>97281021
Главное чтобы пидором не обозвали. Один раз назовут - всю жизнь кличка такая у тебя будет.

>>97281416
Двачую. Смотри, ОП, узнаю, что тебя пидором назвали, - всем расскажу и в школе и в институте/армии потом, и на работе.

>>97281416
А если на хуй послать?

>tfw ты блядь ходишь на работу, а школомразь не хочет ехать на море в лагерь и ебаться со сверстницами

>>97281606
Я немного не в теме, а какой вообще шанс того что там кто-то будет ебаться?

Если в школе - омега, то это твой шанс подмутить себе немного годных воспоминаний о детстве. Впрочем, я соснул с этим.
24-лвл

>>97281021
Кароче, тебя будут пиздить и травить, у меня все. Ерохины будут няшиться под пледиком с тяночками и смеятся над тобой, потом ты будешь звонить весь в слезах родителям и просить забрать тебя из этого ада.
да у меня так было

>>97281367
Смотрите, пещерный человек никогда не слышал про бесконечное лето.

>>97281699
Я в школе не омега вроде, но весь мой круг общения это мой класс и интернет. Если я среднекун, я смогу нормально влиться ?

>>97281688
Небольшой. Вот лет в 17-18 в походе каком-нибудь очень даже вероятно.

>>97281808
А если меня будут пиздить и травить, то я смогу просто изолироваться и никуда не ходить с ними, дабы не быть травим?

>>97281935
Как изолироваться? В лагерях по 6-8 человек в палате, травить будут всегда если с ерохинами поселят. Я в свое время искал таких же забитых омег как я и мы лампово тусили своей петушиной компанией.

бамп

>>97281935
Зашей в трусы крупную купюру.Если тебе житья не будет, то убеги из лагеря и доедь домой на эти деньги. Лагерь ведь не в Третьем Рейхе и не на Соловках.

>>97282083
Чего? Ты ебанутый?

>>97282096
Звонишь родителям, они приезжают и забирают тебя.

>>97282168
"Кокой такой домой?Деньги плочены!"

>>97282263
Ну маааам, для тебя чего деньги важнее собственного сына, мне тут очень плохо и рыдаешь как побитая шлюха.

Ещё такая штука. Там же никто никого не знают. Будем ехать в поезде 3 дня. Как начать общаться с попутчиками? Ведь если сразу дать им знать что ты не общительный, то сразу поймут что ты омеган. То есть нужно себя сразу как-то вести так, чтобы другим дать знать, что я не омеган и не быдлан.

бампец

>>97281021
В детстве был в нескольких лагерях, везде встречался и няшился с тянками, пели песни, выступал в разных сценках и конкурсах, ходили в походы. Было неимоверно лампово и занимательно. Иногда приходилось отбиваться от тупого и агрессивного быдло с включенным rage mode, пиздил все что попадалось под руку, поэтому меня потом быдлецо побаивалось а некоторые уебы, даже дружить хотели. В основном был всегда душой компании, хотя немного поехавший. Воспоминания только позитивные.

А теперь поведаю несколько интересных случаев, произошедших в возрасте с 11 по 14 лет:

- Заходим как-то в туалет, а там вожатый на клык дает своей подопечной из соседнего отряда. Мы ахуели и начали орать, тот обосрался и в замен нашего молчания, целый сезон приносил нам ништяки и был нашим латентным рабом, лол. Девка же та, через два дня уехала домой.

- Насрал под подушку одному мудаку, который из за зависти, про меня плохие слухи пускал. Заходят значит посоны в комнату, а там смрад отборного кала стоит. Ну они давай искать источник зловония, и случайно опрокидывают подушку того уебы, а там нитками тянущиеся, желейное говно. Тут они его и опустили перед всем лагерем, парниша заплакал и через 3 дня знатной травли, уехал домой.

- Присовывал моей няше, на пол шишечки, больше не влезало, да и сам боялся. Думал в пукан зарядить, но не вышло, слишком туго, да и ей страшно. Но пиструн мой, все же она лобызала, не умело, скобля зубами, но посасывала. Милая девчушка.

- На дискотеки обожал ходить, там в порыве танцев, можно было облапать всех девок, конечно если рядом не было твоей няши. Приходили иногда местные, мы их пиздили палками и обоссывали. Один раз, местные поймали одного оленя из параллельного отряда, вечером, не далеко от танц-пола и жестоко отпиздили. Потом мы с вожатыми устраивали сафари на заблудших на нашу территорию местных уебков. Когда ловили, то пиздили нещадно и в конце по просьбам трудящихся, вызывали милицию. Но иногда от нас откупались и обещали больше не возвращаться.

-Пили пиво и вино, нажирались знатно, но не разу не блевал. Девок поили, письки теребили. С удочкой пиздили девчачьи трусишки. Потом требовали выкуп, в размере поцелуя, показа пердака, письки, сиськи, мацанья хуйца, лизание пизды и прочее.

В общем много чего было, воспоминания великолепные. Хотя теперь я латентный хикка-социопат. Но все же было весело.

>>97282429
В Анапу едешь?

>>97282683
Нет, около Краснодара буду.

>>97281021
Пошёл нахуй,сука блядская

>>97281021
Возьми с собой цифровик простенький, чтобы запечатлеть все, потом будешь с упоением рассматривать фотографии эти когда подрастешь.
Участвуй в разных сценках, конкурсах, в анальную клоунаду не лезь конечно, будь веселым, подкатывай к тянкам, там это проще простого, может даже кого выебешь. Так же купить стоит всяких жвачек побольше хороших и леденцов, там будешь посонов и тянок угощать, фонарик маленький, но мощный возьми (батареек не забудь). С собой возьми пару бутылок водки, будешь в сок подливать и тусить с тянками. Купи сигарет 3-5 пачек парламента, курящих посонов будешь угощать, уважуха сразу подымется к тебе. Не груби никому, подружись с вожатыми. Прочеши всю территорию лагеря, чтобы знать как можно без палева свалить на море и утонуть в сон час, так же как свалить в город, чтобы там купить например бухла или сувениров, хотя вас скорее всего и так вывезут один раз на рынок.

Так куда именно едешь, ОП? Как лагерь называется?
Я был в Анапа в лагере Ракета.

Оп, пидорас малолетний, не хочет он ехать, я бы сейчас анус продал ради того чтобы вернуть проебанную молодость и поняшиться с 15 летней тян в лагере. Мимо 22 старик.

Вожатый-кун в треде, могу поотвечать на ваши вопросы.

В 14 поехал в лагерь. Комната на 4 человека с 2-х ярусными кроватями, меня поселили с 3 пидорами моего же возраста, они друг друга знали и как только отбой был ебались в троечка на полу, думая что я сплю. Я сперва подрачивал, а потом присоединился, так и провели всю смену, трахаясь в любых укромных местах.

>>97282974
Совращал школьниц?

>>97282979
Пидоры что ли?

Я в 14 ездил в лагерь :) Меня травили, я болел много :(
Тянки смеялись, стебались :(
Но я выжил, и я здесь теперь :)
Мне 22, я девственник :(

>>97282979
С пацанами трахался что ли!?

>Ехать туда нет желания из-за того, что придётся кончать со сверстницами 15lvl. А я же хочу стать магом.

>>97283107
Мне тоже, давай дружить?
мимо 22лвл девственник

>>97282943
А зачем фонарик нужен? Конфеты и прочая хуйня понятно, подкармливать ребят. Сигареты и бухло брать точно не буду, лол, это что такое вообще

Катался в Орленок, задавайте свои ответы

>>97283167
Я боюсь :))
Даже отвечать в треды боюсь :(

>>97282417
Меня так в ГЕЛЕНДЖИК в лагерь отправляли, так что учитывая 3 дня на поезде, вариает не очень рабочий.

>>97283120
Так не обращай внимания на тянок, все просто. Будешь как и мы все потом лампово обсуждать какую школу магии апать.

>>97283017
Но полотенце то под ноги кидать не будут может только если вахтерша может.
Взять с собой водки и сигарет дело хозяйственное, мало ли там не купишь, а тут все с собой, сока купил, в стаканы с водкой намешал, с бабами выпил, главное немного и только вечером перед дискотекой, а там уже шальные тянки сами в труханы твои полезут, да языками будете за сценой хлестаться, инфа 146%.
мимо бывалый в детстве по лагерям

>>97283227
Почему? Тебя же никто не видит.
а ты няшный?

>>97283174
Я в посёлок Апучево еду, называется "Лебяжий берег" лагерь

>>97283304
Нет :((

>>97283055
Относительно. Звал симпатичных школьниц пить с вожатыми.
>>97283068
Нет. Нет.

>>97281021
Даже если полотенце под ноги кинут, не знаешь что делать?

>>97283339
Ну и что, все равно давай дружить.

ОП, обязательно насри на кого-нибудь, тогда зауважают. Меня первую неделю травили, так я залез к главному быдлану и залил его поносом. Сразу же травить перестали

>>97283295
Скорее альфачи Ерохины так делали, а ты сидел на лавочке и смотрел за этим всем, вафлер ты обоссаный. На сосаче альфачей нет

>>97283262
Я и так на тней внимания не обращаю почти, хочу стать магом к 30, да, всё так.

>>97283379
Поднять, испачкается же, пацаны не поймут

>>97283174
>А зачем фонарик нужен?
Вечером если съебать захотите пригодится, да и вообще вещь полезная, мало ли, он маленький и легкий, места занимает мало, возьми.
>Сигареты и бухло брать точно не буду
Не делай ошибки такой, потом сильно пожалеешь, не тупи, бери литровый пузырь водки вообще чем больше, тем лучше и пару пачек парламента, потом вспоминать совет мой будешь и благодарить.

>>97283423
Куда залез-то? В койку?

>>97283472
Да

>>97281021
> ЛАГЕРНЫХ ИСТОРИЙ ТРЕД
Старые лагерники заметно выделяются на фоне новобранцев. Распознать тянущих свои сроки еще с довоенных времен и переживших голод военных и послевоенных лет политиков не составляет труда. Беззубые от цинги и пеллагры, с обострившимися от многолетнего недоедания чертами лица, они заметно отличаются от тех, кто попал в послевоенные наборы. Длительное пребывание в лагере накладывает отпечаток и на психологию и нравственность зека. Под влиянием уголовного окружения, с его цинизмом, жестокими законами и несложной звериной философией "умри ты сегодня, а я умру завтра", некоторые, лишенные надежной нравственной опоры старые политики часто теряли человеческий облик и становились озлобленными, мелочными, эгоистичными, нередко из их среды вербовались стукачи. "Старые лагерники - народ отпетый, продадут и предадут ни за понюшку табака, - поучал меня еще в Лефортовской тюрьме зека-повторник, - праведники среди них - птицы редкие, лагерь не делает человека лучше, наоборот, развивает эгоизм и цинизм".

>>97283425
Откуда такое анальное возгорание? Что не так, какий-то воспоминания неприятные нахлынули?
Я написал как есть, основываясь на личном опыте.

>>97283055
>>97283068
Хуй не сосал, ебу, конечно.

>>97283470
Какого к херам парламента? Кента пусть берет, они же малолетки там все

>>97283551
Ну да, личном опыте, сам же с лавочки глядел на них, все правильно

>>97283462
Правильно!

>>97283425
>Скорее альфачи Ерохины так делали
Какой же ты тупой и ограниченный. Тут дело не в альфовости, а в здоровом пoxyизме, чего боятся то, наглость второе счастье.
мимо наглая и поxyистичная омежка

>>97283681
Иди обратно в свой манямирок

>>97283634
Хорошо, тебе виднее с дивана, обиженка.

Кстати да, что взять-то с собой? А то у меня в сумке только одежда, лекарства и средства гигиенты.

>>97281367
>БЛ
>пиздоглазый контент

На сосаче мы все альфачи.

Скорее всего, ОПа будут пиздить намоченым полотенцем, в трусы будут засовывать песок на пляже. А ночью в постель РАКОВ подкидывать(Тру стори, мы так делали одной бабе).

Максимум, ему может помочь только то, что в отряде не будет омег или альфачей, а все будут бетками.

>>97283574
Ну кент тоже норм, главное чтобы было СТАТУСНО, а то посоны не оценят, если ты понял о чем я.

>>97283545
На одном из них я и наткнулся на замурованную ледяной пробкой штольню. Она бы ничем и не привлекла внимание, если бы не остатки одежды, вмерзшие в лед. Это были зековские робы. Слишком хорошо я их знаю, чтобы спутать с чем-то другим. Все это значило только одно: вход замуровали специально, когда лагерь еще работал.
Найти лом и кирку труда не составляло. Они во множестве валялись вокруг штолен.
Последний удар лома пробил ледяную стену. Расковыряв дыру, чтобы прошло тело, я соскользнул по веревке с гигантского сталактита, перегородившего путь. Щелкнул выключателем. Луч фонаря заиграл в какой-то сизой, вроде как задымленной курильщиками атмосфере. Приторно сладкий запах щекотал горло. С потолка луч скользнул по обледенелой стене и…
Я вздрогнул. Передо мной была дорога в ад. От самого низа и до середины, проход был завален полуразложившимися телами людей. Лохмотья истлевшей одежды прикрывали голые кости, черепа белели под космами волос...

>>97283811
>РАКОВ подкидывать
С харкачерами иначе нельзя.

>>97281021
в первый день я потерял палату
во второй день меня уебала стулом тянка, я ничего не смог ей ответить, а за нее уже начал заступаться альфач
он потом еще несколько раз мне по чуть-чуть пиздюлей отвешивал

сидел в библиотеке и ходил кругами у корпусов, где никого не было

17 лвл, ездил три года назад

>>97282429
Блять, ты че долбоеб? Начни хоть как-то общаться. Главное, если че-нить эти долбоебы замутят, то тут главное не ссать, а идти с этими долбоебами. Тут два пути : они тебя примут в шайку Ерохиных или вожатая пиздошит тебя домой.

>>97281164
Сидел на харкаче в 14, сейчас 18. Не вижу причины для бугурта

>>97283811
Хуйня. Ни разу не было такого. В одном лагере вообще книжки все время читал за что получил кличку "философ". Причем книжки то совсев ебнутые - Емеца и тому подобную хуету.
В другом никакой не получил, но умудрился ебнуть из рогатки пластмассовой в глаз одному человеку, которого я с "товарищами"-подбивалами уличи том, что тот пальцы в мою баночку нутеллы (не метафора) запустил. Вычислили по "отпечаткам пальцев".

>>97283798
Сиги, презики, жигулевское. Сразу в топ альфачей войдешь.

>>97283798
Нямки вроде конфет и денег.

>>97281233
А вот и ЦА вконтактика подкатилось

>>97284026
Да иди уже в жопу, ты не нужен никому

У нас рядом был магазин, так все с 10 лет покупали там алкоголь, продавщицам было вообще все равно.

>>97281021
Короче, как войдешь, держись спокойно, поздоровайся, спроси где твоё место. Тебя могут "проверить" указав на место рядом с парашей, в таком случае просто улыбнись и положи свой матрас на ближайшую койку. Позже тебе скажут где и в какое время ты сможешь поспать. Да, в лагерях часто не хватает мест, и поэтому спать придется по очереди. В разговорах с соседями постарайся не употреблять мата, и лучше вообще никак не упоминать тему секса (особенно подробности). Помни: всё что ты скажешь может быть истолковано против тебя, и в результате ты окажешься у параши. Ну а вообще, если ты проявишь себя как спокойного и адекватного человека, то скорее всего "разводить" тебя не станут.

Ох как же мне припекло с треда, мне блять 26 сраных лет, вы представляете, уже не поехать в лагерь, не познать снова всю эту атмосферу беззаботного отдыха, кутежа, лобызания с тянками на дискотеке. Эх, воспоминаний нахлынуло много и печаль подкралась незаметно.

>>97281699
Двачую. Проебал детство. В лагерях был. 18 лвл. Интенсивно проебываю юность и вангую так будет до гроба

>>97284047
Пиво плохо хранится и портится.Его нужно много чтоб вставило.Другое дело,его величество Пузырь Водяры. Его можно куда угодно намешать.Хоть желейных мишек пропитывай.

Был в лагере, но совсем пиздюком. В силу этого фактора с тянками не ебался и на дискотеках водяру не хлестал. Может оно к лучшему?

Я никогда не бывал в лагере, завидую тебе

Дикий угар был в лагере, лет 9 назад. Компашка долбоебов 11-14 лет нихуево посралась с уебками этажом ниже. Все бы ничего, но на прогулке приметили магазин пиротехники. План мести был придуман мгновенно.
Перед походом в столовую, несколько человек прикинулось сытыми и остались на этаже, заранее выяснив дислокацию комнаты тех ребят, с которыми поругались на днях. По решетке балконов (с 3 на 2 этаж) один из них спустился, открыл дверь в комнату, осмотрел ее и навалил из заранее приготовленного пакета кучу говна. Далее спешно, но аккуратно вставил в самый центр огромную петарду, размером с кулак, быстро зажег ее, вылетел из комнаты, заперев дверь и забрался обратно. Вернувшиеся примерно через минут 40 уебки с той комнаты наблюдали картину "взрыв банки сгущенки, но не сгущенки". Следующие 3 дня нижний этаж стойко пах хлоркой, источник запаха которой шел со злосчастной комнаты 2 этажа. Отомстить они не сумели, так как их выезд был через 2 дня. Алсо, знакомые которые с ними ехали обратно, рядом с ними не сидели, поскольку белье которое висело в их комнате толком не проветрилось от запаха говна.

>>97284026
Надо было пораньше тред создать, сейчас никаких конфет не успею купить, да и денег мне дадут чуть более чем нихуя (500 р. "на всякий случай"). Пиздец. Я просто никогда не курил, а пил только со взрослыми. В прошлом году с тренером и ещё одной тян пили неплохо так на сборах, когда ещё дзюдо не забросил

Бывал в Вите в Анапе, бывал в Орленке, ездил даже в газпромовскую Дюну, когда родителям путевки выдавали.

Понял одно - не нужно альфачить с самого начала. Тут как в тюрьме, сначала вести себя тихо, ничего о себе не говорить, зато слушать об остальных. Потом выбираешь неколько человек из наиболее нормальных по их рассказам и начинаешь с ними общаться. Не нужно выбирать ровню себе или омеганов, нужно общаться с сильными, но не выебистыми.

Был несколько раз в летних лагерях, в частности - дважды подряд в православном лагере, родители - веруны обманом запихнули, но все оказалось куда лучше, чем я думал. Задавайте свои ответы

>>97284351
Господи, 10 говняных петард из 10.

>>97284285
Конечно к лучшему.

>>97284469
Намаз делал? Хиджаб сосал?

>>97281862
ну ты и шкваранулся, пидор

>>97284469
Пузатый поп в жёппу не трахал? Или это только в католических лагерях?

Сейчас конечно припекает, от того, кем я тогда был, но через лет пять, мне будет припекать от себя сейчас, то что хуй бы я что смог изменить, буду страдать и плакаться на сосаке.

>>97284539
>Намаз делал? Хиджаб сосал?
В алтаре служил (лоол), охуевал немного с огромной иконы с Иисусом во всю стену, тупил немного, священник еще пригорал адово, когда я полез сам свечи зажигать на алтаре, типа простым смертным не положено его касаться.

>>97283798
Цифровик
Фонарик
Водку
Сижки
Конфеты
Жвачки
Гондоны
солички
Активированный уголь
От простуды побольше лекарств
Дезинфицирующее средство
Влажные салфетки
Туалетную бумагу
Трусов упаковку новых (чтобы каждый день менять)
Носки
Пластыри
Солнечные очки
Денег побольше мелкими купюрами (прятать на дно сумки будешь или вожатым на хранение под запись отдашь)

>>97283545
>понюшку

>>97284677
Спасибо, но почти половину из списка не успею уже купить, опять жалею что раньше не создал.

>>97284572
>Пузатый поп в жёппу не трахал? Или это только в католических лагерях?
Все хуйня, не знаю как там у них, а у нас был охуенный молодой поп, каждый вечер у костра беседовали с ним, он никогда не втирал нам свою веру, а поднимал темы вроде той, что мы можем находится в Матрице, и нет смысла утверждать что что-то действительно истинно.

>>97284646
Чет представил, как рандомный пиздюк сжигает все иконы с криком ОЧИСТИТЕСЬ ОГНЕМ и проиграл.

>>97284026
Отличная стори,няша.

Бери спайсухи в лагерь и еби побольше тяночек они как увидят спайс сразу на тебя все кинутся понимешь? Трахай их по очереди в одной комнате под наркотой потом в конце смены главное не ебись

>>97284785
>Чет представил, как рандомный пиздюк сжигает все иконы с криком ОЧИСТИТЕСЬ ОГНЕМ и проиграл.
Бля :D нет, такой хуйни не наблюдалось. Но однажды отправился в рейд за галлюциногенными грибами (лагерь находится на острове в Л. Озере, там одни монахи живут, этого добра полно в лесах), вот это было действительно охуенно.

>>97284947
Мне кажется это звание заслуживает >>97284985

>>97285046
Сначала закинуться грибочками, а потом и в сракотан, логично же

>>97284763
Узнал незнакомое слово, чурка?

>>97285046
>Но однажды отправился в рейд за галлюциногенными грибами
Вот об этом подробнее распиши пожалуйста, очень интересно, про монахов тоже можешь рассказать что знаешь.
Сам как-то в поход ходил из лагеря, нашли аж несколько полян марьивановны и одну полянку красного, конечно же обосрались что нас yбьют нaxyй хозяева этих полянок, быстро в запазухи нарвали волшебной и бегом оттуда.

>>97285227
Ээ, ты че обзываешься, я не чурка.

двочую этого

>>97285424
Да не обращай внимания на эту предвзятую диванную опущенку, у нее свой мирок, пусть в нем и остается.

>>97285201
>Всю ламповою атмосферу лагеря делают обычнокуны и обычнотяны, а не альфачи и быдло. Ты не прав лагерь это охуенно. А быдло в конце смены меняется в лучшую сторону, вот.
Двачую этого. Альфачи и быдло обычно водятся в стороне с такими же быдлотянами и занимаются своими делами, остальных не трогают, а к концу смены быдло и правда меняется. Если тебя кто то начнет доебывать, что маловероятно - не бойся, в отряде всегда найдутся хорошие ребята, которые заступятся, если правда твоя.

>>97285532
Этого, ты тупой чтоли?

>>97285574
Фу, иди своих друзей пидоров обнимай.

>>97285574
>>в отряде всегда найдутся хорошие ребята, которые заступятся, если правда твоя.
>Иди обниму
:3

>>97285338
ЭЭэ, значит, не чурка.

>>97281021
Летоебок мерзкий, надеюсь тебе там по пьяне раскроят лицо.
Приятного отдыха, мразота рачная.

>>97285574
Помню, за меня заступились, пару раз. Пришлось пиджак стирать от харчков.

>>97285645
>Летоебок мерзкий, надеюсь тебе там по пьяне раскроят лицо.
>Приятного отдыха, мразота рачная.
Съебись, будь няшей, опущенка.

>>97285540
Так и есть, подружился с парнями, которые поначалу показались лютым быдлом, но в итоге веселые и дружные посоны оказались.

>>97285685
Нет, просто педиков не люблю.

>>97285697
Ну, я подумаю.

>>97285317
>>Но однажды отправился в рейд за галлюциногенными грибами
>Вот об этом подробнее распиши пожалуйста, очень интересно, про монахов тоже можешь рассказать что знаешь.
>Сам как-то в поход ходил из лагеря, нашли аж несколько полян марьивановны и одну полянку красного, конечно же обосрались что нас yбьют нaxyй хозяева этих полянок, быстро в запазухи нарвали волшебной и бегом оттуда.
Сейчас, посиди пару минут

Оп, 500 рублей на 21 день - это пиздец как мало. Минимум надо брать хотя бы 100-150 рублей на день, ибо в столовке кормят почти всегда хуево. Также надо будет скидываться на воду всей комнатой, чтобы было чего пить. Плюс еще всякие печеньки, шоколадки. Полдник - хуйня : стакан сока и пряник, если ты наркоман по сладостям, то тебе будет хуево. Как выход - найти рядом рынок с фруктами и толпой закупаться там. Бабки не ленись скидывать на еду, не обделят. Если сижки - по 10-20 рублей курящей толпой скинулись и взяли пару пачек. За водярой лучше всего бегать тогда, когда вожатые где-то проебываются и им не до вас. Алсо, это лучше доверить тянкам, кунов могут обшмонать если те с пакетами идут. Если мажоры дохуя - круто купить кальян и по ночам после отбоя курить его на балконе, вздрагивая от шагов в коридоре.

>>97285815
Нахуй послан.

Еще разок.

>>97285815
Рад, что на харкаче ещё есть аноны.
добра вайперу.

>>97281233
Мне кажется, они все щас такие. Нет уже той злобы, у них есть все, интернет, игры, увлечения на любой вкус, да ВСЕ, блять. Тут просто ничтожен шанс возникновения тех маргиналов, которым был каждый второй в дни нашего детства. А они еще и ноют, суки

Меня как-то пытались задирать и даже пиздить в лагере, но я хоть и слабый физически, но характер сучий и волчий, спасибо поехавшим родителям, заебухал так мудачье, что одни ржали, другие покраснели, после этого подружился с половиной, а другая половина попросту не общалась со мной, но никто не трогал.

>>97285907
Один бамп сильнее тысячи сажей!

>>97285968
Один хуй в твоей жопе сильнее тысячи капч.

>>97281021
Сука. То ты был 16лвл, теперь 15лвл, завтра что? 12-й? 11-й?

>>97285944
Сегу ты забыл.
Ничего, я помогу.

>>97285968
Особенно сажей с картинкой, да

ОП, ехать в лагерь без веществ - полное говно, у тебя должны быть хотя бы 2 литра чистого спирта.
В детстве был в нескольких лагерях, везде был лютой омегой. Меня били, обзывали, унижали и ненавидели. Но это потому что я был долбоёбом. Сейчас бы я с огромным удовольствием скатался в лагерь. Провёз бы с собой граммов 20 шишек и пару-тройку марок, да книжек. Вот было бы охуенно. Поёбывал бы там тян от нехуй делать хотя лучше сам бы нашёл хуец и жил бы по царски. Читал бы под дудкой да ходил бы на дискач под спидами да под психотой.

>>97286024
абу сломал сажу с картинкой.
теперь, не считается.

>>97282096
ГЫЫ, ДАВАЙТЕ СЫЧЕВУ ПОСЛЕДНИЕ ТРУСЫ ПОРВЕМ! ООО, У НЕГО ТУТ ДЕНЬГИ! ЗАЕБИСЬ, НА ТРОИХ РАСКИНЕМ

 

>>97282531
Какой год?

 

Хи-хи

Рачной летоблядок малолетний в /б/ или Червь-пидор?

 

Хорошо сидим.

И не говори.

14 лвл, омеган, не зелень, пруфов не будет. В конце июня приехал с семейного лагеря в обоссаном посёлке в Сочинской агломерации. Сам процентов на 70 омеган, на остальные 30 низкопробная бетка, к тому же ни разу не могу подтянуться и драться не умею.
Долго парился о том, что там будут ебать какие альфачи и меня начнут травить. На деле был там сорт оф душа компании, ходил с пацанами курить под мост, набуханный сосался с тянками 7/10 - 8/10, ночью съябывался на море и мазал омежек пастой. Да, у нас даже были свои омежки.
Не поебался только, жаль.

>>97281021
вычисляешь кто там в твоем отряде самый альфа подходишь к нему, говоришь что надо поговорить наедине, отводишь его за угол, говоришь дай на ухо скажу, груупируешь и когда он подносит голову поближе бьешь ему локтем прямо в лицо, еслти не упал, сразу валишь, ногой прямой в голову, а потом по олько по почкам пройтись остается, поаа он не оклемался бежишь к вожатым говоришь что он на тебя напал и убежал просыпаешься обосранный в вашей комнате, все включая альфача тычут в тебя пальцем и ржут, альфач всю смену пиздит тебя и даже дает пиздитьь свому другу на подсосе и своим тяночкам, после чего ты всю жизнь один на шее у мамки вспоминаешь этот эпизод я тот альфач и я жду тебя в лагере, 15 лвлкмс по боксу

>>97281021
Вернёшься оттуда заднеприводным

>>97284677
Нуфаг ф треде, что такое солички?

>>97283968
ебать ты мудак. Мама за тобой по ходу не приглядывала, а ебалась с соседом.

У меня почти что сейм щит. Скоро еду в Турцию с родителями, че делаиь , как вести - хуй знает

>>97287358
>Первый раз что ли?
да
>Тебе 13?
16
стремно немного, вдруг там всякие еуропейцы будут, либо богатые пидорахи хотя, едем в 3*, наверное, богатых там не окажется, зачмырят там или еще чего. я к тому же никогда не поддерживал всякие тусовки и проч, че я там делать буду? хуй знает в общем

>>97284026
Тру гуд стори бро.

>>97284235
>>97284235
хоть в анус тебе залить.

В 12 лет мать отправила в лагерь, был омежкой и долбоебом. В итоге сейчас 18 лвл, отдыхал в лагере три года подряд, сейчас работаю, уже третий раз все лето. Каждое лето по две-три девушки завожу.

ОП, в каком городе лагерь?

>>97284182
такая же канитель. помню как по бабам шарились, как водчеллу покупали, что потом один хуй плакал, что все бабки на водку спустил, как мы там по трусам бабксим бегали, в последнюю ночь так нахуячились, что мне даже перепало. Тня быда ну просто ахуительнейшей, сейчас не общаемся, но она и сейчас норм 7/10, дажеоколо 8

>>97288173
Село Апучево. Подруга мамы говорит, что бегать нам туда по магазам не разрешат. ((

>>97281021
Денег побольше бери. Будут деньги - будет респектос собутильников сверстников.

Лагерь - это самое охуенное в детстве. Столько воспоминаний, уух, первый медляк, первый секс, драки, королевская ночь, криппи стори на ночь, в общем, ты понял.
Суть в том, что там тебя никто не знает, а значит, ты можешь поставить себя с нуля, и к тебе будут относиться так, как ты сам хочешь.
Из конкретных советов:
-Когда вы войдете в комнату, первым выбирай шконку, это важно.
-Не бойся конфликтовать, они тебя не знают и боятся, потому что не знают, что ты выкинешь.
-Клейся ко всем тням, базарю, в лагере сбросить листву - это изи мод, тем более, вы потом никогда не встретитесь.
-Дружи с вожатыми

>>97281416
Главное, чтобы говно жрать не заставили.

>>97288427
Добра тебе, няш :3

В лагере как в армии, сразу дай понять что ты альфач, начинают стебать- бей в ебало, тян 15 лвл таких обожают.

>>97281021
сдружись быстренько с 1-2 человеками, которые не как чмо выглядят, лол. ну и всё. там все такими шайками и будут, кто нибудь мб и в стаи побольше будет объединяться

>>97287980
Надоели твои сжатые цг и орикафиксы.
Давай что-то новое.

Хз, я вот когда в лагеря езжу общаюсь поначалу только по необходимости, потом кто-нибудь предлагает сыграть в картишкиэ я робко спрашиваю мол можно ли мне, разрешают, начинаю играть, ну и там потихоньку общаемся. Потом общаемся нормально. Ну а вообще зачастую просто нахожу своих знакомых с других лагерей и тусую с ними. Но это я езжу в математивеские лагеря, хз чо у тебя там будет оп. Если там будетмодно быдло-удачи и крепись.

Мммм какой хороший мочератор.

Давай по подсети теперь или как вы там это делаете?

>>97285937
жаль, Что тебя не обоссали, омегавыблядок

>>97284564
Шкваришься пока только ты
мимо, не тот кун, который тебе отвечал ранеее

 

Тред наебенился. Зовите Абу, из-за него же такая хуета

>>97286757
лол. Один раз мне попался кмс по боксу в легком весе, внезапно он пропустил, а мое футбольное прошлое дало о себе знать, начал на нем прыгать и прописал пенальти. Итог у него сотряс и перелом чего-то там, у меня заява от его родаков.

>>97289006
Летоблядка приятнее.

доктор, мы его теряем

Неоубчаемые.

>>97282531
>Тут они его и опустили перед всем лагерем
С этого места поподробнее.

А меня лет до 15 шантажировали отправкой в лагерь. Мамка знала, куда нажать любимому сыночке-омежке.

>>97289434
Нихуёво тебя мама шантажировала.

Закончил школу, ни разу не ездил в лагерь. Я многое потерял?

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

>>97282979
>ебались в троечка на полу
>Я сперва подрачивал, а потом присоединился
пили кулстори

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Как дела вайпер?

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

>>97289792
Ну, нормально. А у тебя, что нового?









Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

>>97289852
>А у тебя, что нового?
А я вот другой тред вайпаю, круто нам, да?

>>97289972
Ссылку дай.








Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

>>97290014
https://2ch.hk/b/res/97286435.html

>>97281021
1)Ищешь центрового в отряде
2)Иглу суешь в анус
3)Насаживаешься на член центрового
4)Ты уже не листва
5)Теперь ты блатной с погонялом шершень
6)???
7)PROFIT!!!

>>97289526
почти нихуя, все то же самое можешь встретить в всяких сраных бардовских фестивалях (имею в виду все хорошее)

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

>>97290079
обосрался

Этот тред заражён ересью лета, тут нужен святой экстерминатус.















Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) — особый класс гликопротеинов, присутствующих на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов и
в сыворотке крови и тканевой жидкости в виде растворимых молекул, и обладающих способностью очень избирательно связываться с конкретными видами молекул,
которые в связи с этим называют антигенами. Антитела являются важнейшим фактором специфического гуморального иммунитета. Антитела используются иммунной
системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов — например, бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую и
эффекторную (вызывают тот или иной иммунный ответ, например, запускают классическую схему активации комплемента).

Антитела синтезируются плазматическими клетками, которыми становятся некоторые В-лимфоциты, в ответ на присутствие антигенов.
Для каждого антигена формируются соответствующие ему специализировавшиеся плазматические клетки, вырабатывающие специфичные для
этого антигена антитела. Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или
линейной аминокислотной цепи антигена.

Антитела состоят из двух лёгких цепей и двух тяжелых цепей. У млекопитающих выделяют пять классов антител (иммуноглобулинов) — IgG,
IgA, IgM, IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжёлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Содержание [убрать]
1 История изучения
2 Строение антител
3 Классификация по тяжелым цепям
4 Функции антител
5 Классификация по антигенам
6 Специфичность антител
7 Вариабельность антител
8 Контроль пролиферации
9 Рекомендуемая литература
10 См. также
История изучения[править | править вики-текст]
Самое первое антитело было обнаружено Берингом и Китазато в 1890 году, однако в
то время о природе обнаруженного столбнячного антитоксина, кроме его специфичности и
его присутствия в сыворотке иммунного животного, ничего определенного сказать было нельзя.
Только с 1937 года — исследований Тиселиуса и Кабата, началось изучение молекулярной природы антител.
Авторы использовали метод электрофореза белков и продемонстрировали увеличение гамма-глобулиновой фракции
сыворотки крови иммунизированных животных. Адсорбция сыворотки антигеном, который был взят для иммунизации,
снижала количество белка в данной фракции до уровня интактных животных.

Строение антител[править | править вики-текст]

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок
Антитела являются относительно крупными (~150 кДа — IgG) гликопротеинами, имеющими сложное строение. Состоят из двух идентичных тяжелых цепей
(H-цепи, в свою очередь состоящие из VH, CН1, шарнира, CH2- и CH3-доменов) и из двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, состоящих из VL- и CL- доменов).
К тяжелым цепям ковалентно присоединены олигосахариды. При помощи протеазы папаина антитела можно расщепить на два Fab (англ. fragment antigen binding —
антиген-связывающий фрагмент) и один Fc (англ. fragment crystallizable — фрагмент, способный к кристаллизации). В зависимости от класса и исполняемых
функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA, пентамер —
IgM). Всего различают пять типов тяжелых цепей (?-, ?-, ?-, ?- и ?-цепи) и два типа легких цепей (?-цепь и ?-цепь).

Классификация по тяжелым цепям[править | править вики-текст]
Различают пять классов (изотипов) иммуноглобулинов, различающихся:

величиной
зарядом
последовательностью аминокислот
содержанием углеводов
Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса (IgA1, IgA2). Все классы и подклассы составляют
девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой
цепи.

Функции антител[править | править вики-текст]
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

распознает и связывает антиген, а затем
усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител (Fab) определяет её антигенную специфичность, а другая (Fc) осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами,
которые экспрессированы на клетках организма (например, фагоцитах); связывание с первым компонентом (C1q) системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека (составляет 70-75 % всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном
иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации 7S, молекулярная масса 146 кДа) является единственной
фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3 % углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один FC-фрагмент. Fab-фрагмент (50-52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как FC-фрагмент (48 кДа) образован C-концевыми половинами H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из ?-структуры и ?-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
IgM представляют собой пентамер основной четырёхцепочечной единицы, содержащей две ?-цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с
J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина.
Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на ранее неизвестный антиген; составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее
крупными иммуноглобулинами (970 кДа). Содержат 10-12 % углеводов.

>>97282531
Это пасте уже лет 5

>>97290696
И что? Писюн-то все-равно напрягается.